Rubisco

Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygénase (Rubisco)
Description de cette image, également commentée ci-après
Représentation d'une Rubisco montrant l'arrangement des dimères de chaînes longues (en blanc et en gris) et de chaînes courtes (en bleu et en orange).
N° EC4.1.1.39
N° CAS9027-23-0
Activité enzymatique
IUBMBEntrée IUBMB
IntEnzVue IntEnz
BRENDAEntrée BRENDA
KEGGEntrée KEGG
MetaCycVoie métabolique
PRIAMProfil
PDBStructures
GOAmiGO / EGO

La Rubisco[1], de son nom complet ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygénase, est l'enzyme clé permettant la fixation du dioxyde de carbone CO2 dans la biomasse végétale en initiant le cycle de Calvin, en relation avec l'énergie solaire captée par la chlorophylle à l'origine des processus de photosynthèse. Elle catalyse aussi bien la carboxylation que l'oxydation du ribulose-1,5-bisphosphate.

La Rubisco sous ses différentes formes est probablement la protéine la plus abondante sur Terre[2],[3], où elle représente environ 50 % des protéines solubles dans les feuilles des plantes en C3 et 30 % dans celles en C4 (respectivement 20 à 30 % et 5 à 9 % de l'azote contenu dans ces feuilles)[3]. En raison de sa prépondérance, cette enzyme joue un rôle essentiel dans le cycle du carbone de notre planète : de nombreuses archées et bactéries fixent en effet le carbone par le cycle du 3-hydroxypropionate ou par le cycle de Krebs inverse, mais ne comptent que pour une faible part dans le total ; la phosphoénolpyruvate carboxylase est également capable de fixer le carbone dans le métabolisme acide crassulacéen et dans celui des plantes en C4, mais en permettant son transport pour fixation définitive par la Rubisco.

Structure

Chez les plantes, les algues, les cyanobactéries et les protéobactéries phototrophes et chimiotrophes, la Rubisco est généralement constituée de deux types de sous-unités : de grandes sous-unités (dites « L ») de 55 kDa et de petites sous-unités (dites « S ») de 13 kDa[4]. D'une manière générale, les petites sous-unités sont codées par le matériel génétique du noyau et sont importées dans le stroma des chloroplastes à travers les membranes externe et interne de cet organite[2],[5]. Une Rubisco complète compte typiquement huit sous-unités L et huit sous-unités S, formant un complexe protéique d'environ 540 kDa.

Les sites actifs de l'enzyme se trouvent sur des dimères de sous-unités L, chacune des deux sous-unités du dimère contribuant à la formation du site actif. Certains dinoflagellés et certaines protéobactéries ont d'ailleurs une Rubisco constituée d'un simple dimère de sous-unités L[6].

Des cations Mg2+ sont nécessaires pour assurer l'activité enzymatique de la protéine. Le positionnement correct de ces cations nécessite également une molécule de dioxyde de carbone « d'activation », qui n'est pas métabolisée mais forme un carbamate avec un résidu de lysine du site actif ; la formation de carbamate est favorisée à pH basique. La concentration en Mg2+ et le pH augmentent dans le stroma des chloroplastes sous l'effet de la lumière.

Grande chaîne de la Rubisco, domaine catalytique
Domaine protéique
Pfam PF00016
InterPro IPR000685
PROSITE PDOC00142
SCOP 3rub
SUPERFAMILY 3rub
CDD cd08148
Domaine N-terminal de la Rubisco
Domaine protéique
Pfam PF02788
InterPro IPR017444
SCOP 3rub
SUPERFAMILY 3rub
Petite chaîne de la Rubisco
Domaine protéique
Pfam PF00101
InterPro IPR000894
SCOP 3rub
SUPERFAMILY 3rub
CDD cd03527
Other Languages
العربية: روبيسكو
bosanski: Rubisco
català: RuBisCO
čeština: Rubisco
dansk: RuBisCO
Deutsch: RuBisCO
English: RuBisCO
Esperanto: Rubisko
español: RuBisCO
suomi: Rubisco
galego: Rubisco
Bahasa Indonesia: Rubisco
Nederlands: Rubisco
norsk: Rubisko
occitan: RuBisCO
polski: Rubisco
português: RuBisCO
srpskohrvatski / српскохрватски: Ribuloza-bisfosfatna karboksilaza
Simple English: RuBisCO
српски / srpski: Ribuloza-bisfosfatna karboksilaza
svenska: Rubisco