Protéine

Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d' hémoglobine. On observe les hélices α représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d' hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine.
Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif –NH–CαHRn–CO– constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes –Rn liés aux carbones α sont les chaînes latérales des résidus d' acides aminés.

Les protéines sont des macromolécules biologiques présentes dans toutes les cellules vivantes. Elles sont formées d'une ou de plusieurs chaînes polypeptidiques. Chacune de ces chaînes est constituée de l'enchaînement de résidus d' acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques.

Les protéines assurent une multitude de fonctions au sein de la cellule vivante et dans les tissus. Ce sont des protéines enzymatiques ( enzymes) qui catalysent les réactions chimiques de synthèse et de dégradation nécessaires au métabolisme de la cellule. D'autres protéines assurent un rôle structurel au sein du cytosquelette ou des tissus ( actine, collagène), certaines sont des moteurs moléculaires qui permettent la mobilité ( myosine), d'autres sont impliquées dans le conditionnement de l' ADN ( histones), la régulation de l' expression génétique ( facteurs de transcription) ou encore la transmission de signaux cellulaires ( récepteurs membranaires).

Les chaînes protéiques sont synthétisées dans la cellule par les ribosomes, à partir de l'information codée dans les gènes, qui déterminent l'ordre dans lequel s'enchaînent les 22 acides aminés, dits protéinogènes, qui sont incorporés directement lors de la biosynthèse des protéines. La succession des acides aminés est appelée séquence du polypeptide. Des modifications post-traductionnelles peuvent intervenir ensuite, une fois la protéine synthétisée, ce qui peut avoir pour effet d'en modifier les propriétés physiques ou chimiques. Il est également fréquent que des molécules non protéiques, appelées groupes prosthétiques, se fixent de manière stable sur des protéines et contribuent de manière déterminante à leur fonction biologique : c'est par exemple le cas de l' hème dans l' hémoglobine, sans lequel cette protéine ne pourrait pas transporter l' oxygène dans le sang.

Les protéines adoptent une structure en trois dimensions qui leur permet d'assurer leur fonction biologique. Cette structure particulière est déterminée avant tout par leur séquence en acides aminés dont les propriétés physico-chimiques diverses conduit la chaîne protéique à adopter un repliement stable.

Au laboratoire, elles peuvent être séparées des autres constituants cellulaires à l'aide de diverses techniques telles que l' ultracentrifugation, la précipitation, l' électrophorèse et la chromatographie. Le génie génétique a introduit un grand nombre de méthodes permettant de faciliter la purification des protéines. Leur structure peut être étudiée par immunohistochimie, par mutagenèse dirigée, par cristallographie aux rayons X, par résonance magnétique nucléaire et par spectrométrie de masse.

Les protéines sont un composant important de l' alimentation animale, elles sont dégradées dans le tube digestif et les acides aminés libérés sont ensuite réutilisés par l'organisme.

Biochimie

Articles détaillés : acide aminé et liaison peptidique.

Les protéines sont formées d'une ou plusieurs chaînes polypeptidiques, qui sont des biopolymères linéaires, pouvant être très longs, composés d'une vingtaine d' L-α-aminés différents. On parle généralement de protéine au-delà d'une cinquantaine de résidus dans la molécule [1], et de peptide jusqu'à quelques dizaines de résidus.

Tous les acides aminés protéinogènes — à l'exception de la proline — partagent une structure commune, constituée d'une fonction acide carboxylique, d'une amine primaire sur le carbone α, et d'une chaîne latérale. Cette dernière présente une très grande variété de structures chimiques, et c'est l'effet combiné de toutes ces chaînes latérales d'une chaîne polypeptidique qui détermine la structure tridimensionnelle ainsi que les propriétés chimiques de cette dernière [2]. La planche ci-dessous présente la structure chimique des 22 acides aminés protéinogènes :

L-alanine-skeletal.png L-arginine-skeletal-(tall).png L-asparagine-2D-skeletal.png Aspartate wpmp.png Cysteine wpmp.png Glutamate wpmp.png Glutamine wpmp.png Glycine-2D-skeletal.png
L-Alanine L-Arginine L-Asparagine L-Aspartate L-Cystéine L-Glutamate L-Glutamine Glycine
Histidine wpmp.png L-isoleucine-2D-skeletal.png L-leucine-2D-skeletal.png L-lysine-2D-skeletal.png L-methionine-2D-skeletal.png L-phenylalanine-2D-skeletal.png L-proline-2D-skeletal.png Pyl.png
L-Histidine L-Isoleucine L-Leucine L-Lysine L-Méthionine L-Phénylalanine L-Proline L-Pyrrolysine
L-selenocysteine-2D-skeletal.png L-serine-2D-skeletal.png L-threonine-2D-skeletal.png L-tryptophan-2D-skeletal.png L-tyrosine-2D-skeletal.png L-valine-skeletal.svg    
L-Sélénocystéine L-Sérine L-Thréonine L-Tryptophane L-Tyrosine L-Valine    
Structure des 22 acides aminés protéinogènes. La pyrrolysine et la protéines :
    - la pyrrolysine ne se rencontre que chez certaines archées méthanogènes,
    - la sélénocystéine est présente également chez les eucaryotes mais a priori dans quelques dizaines d' enzymes de la famille des oxydoréductases.
Les 20 autres acides aminés, dits standards, sont en revanche universellement distribués chez tous les êtres vivants connus.

Les acides aminés d'une chaîne polypeptidique sont liés entre eux par des liaisons peptidiques qui s'établissent entre le carboxyle –COOH d'un premier acide aminé et l' amine primaire –NH2 d'un second :

Formation d'une liaison peptidique (en rouge) entre deux acides aminés, avec élimination d'une molécule d'eau (en bleu).

Le squelette de la protéine est ainsi constitué d'un enchaînement linéaire d'acides aminés sur lequel sont branchées les chaînes latérales et reliées par des liaisons peptidiques.La liaison peptidique présente deux formes de résonance qui lui confèrent en partie les propriétés d'une double liaison, ce qui limite les rotations autour de son axe, de sorte que les quatre atomes du groupement amide -(C=O)NH- sont toujours à peu près coplanaires. Les deux autres liaisons constituant le squelette de l'acide aminé peuvent en revanche tourner librement. Les deux angles dièdres correspondant à ces deux liaisons internes déterminent la géométrie locale adoptée par la chaîne protéique.

L'extrémité de la chaîne polypeptidique côté carboxyle est appelée C-terminale, tandis que celle côté amine est appelée N-terminale. Les mots protéine, polypeptide et peptide sont assez ambigus et leur sens peut se recouvrir. On parle généralement de protéine en référence à la molécule biologique complète dotée d'une conformation stable, tandis qu'un peptide désigne généralement une molécule plus courte dépourvue de structure tridimensionnelle stable. La limite entre les deux est très imprécise et se situe autour de quelques dizaines de résidus d'acides aminés [3].

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