Acide aminé

Page d'aide sur l'homonymie Cet article concerne les acides aminés en général. Pour les acides aminés des protéines, voir Acide aminé protéinogène.
Structure générique d'un acide L-α-aminé, classe d'acides aminés majeure en biochimie entrant notamment dans la constitution des protéines.
La chaîne latérale est ici représentée par le symbole R en magenta, tandis que le carbone α est orangé.
(en) Structure et classification des 21 acides aminés protéinogènes des eucaryotes. La pyrrolysine n'y figure pas car on ne la trouve que chez certaines archées méthanogènes.
Structure de la gabapentine. Cet acide aminé non protéinogène donne un exemple de structure très différente des α-aminés protéinogènes ; il est employé en pharmacie comme antalgique et antiépileptique.

Un acide aminé est un acide carboxylique qui possède également un groupe fonctionnel amine. De tels composés organiques ont donc à la fois un groupe carboxyle –COOH et un groupe amine, par exemple une amine primaire –NH2 ou une amine secondaire –NH–. On connaît environ 500 acides aminés, dont environ 149 sont présents dans les protéines [1]. Ces acides aminés peuvent être classés de nombreuses manières différentes [2] : on les classe ainsi souvent en fonction de la position du groupe amine par rapport au groupe carboxyle en distinguant par exemple les acides α-aminés, β-aminés, γ-aminés ou δ-aminés ; on peut également les classer en fonction de leur polarité, de leur point isoélectrique ou de leur nature aliphatique, aromatique, cyclique ou à chaîne ouverte, voire de la présence de groupes fonctionnels autres que le carboxyle et l'amine qui définissent cette classe de composés.

En biochimie, les acides α-aminés jouent un rôle crucial dans la structure, le métabolisme et la physiologie des cellules de tous les êtres vivants connus, en tant que constituants des peptides et des protéines. Ils constituent à ce titre l'essentiel de la masse du corps humain après l' eau. Ils présentent, à de rares exceptions près [3], une structure générique du type H2N–HCR–COOH, où R est la chaîne latérale identifiant l'acide α-aminé. Toutes les protéines de tous les êtres vivants connus ne sont constituées — à quelques exceptions près — que de 22 acides aminés différents, parfois légèrement modifiés, dits acides aminés protéinogènes. Parmi ceux-ci, 19 acides aminés ne contiennent que quatre éléments chimiques : le carbone, l' hydrogène, l' oxygène et l' azote ; deux acides aminés contiennent en plus un atome de soufre, et un acide aminé assez rare contient un atome de sélénium. Ces acides aminés forment de longs biopolymères linéaires, appelés polypeptides, dans lesquels les monomères sont unis entre eux par des liaisons peptidiques. Un acide aminé engagé dans une ou deux liaisons peptidiques au sein d'un polypeptide est un résidu d'acide aminé. L'ordre dans lequel ces résidus se succèdent dans les polypeptides est la séquence peptidique et est déterminé par les gènes à travers le code génétique, qui établit une relation entre les codons de trois bases nucléiques et chacun de ces résidus.

Les acides aminés sont quasiment tous des molécules chirales, dont les représentants naturels sont essentiellement les stéréoisomères L ; il existe également des acides aminés D dans les parois bactériennes et certains antibiotiques, comme la gramicidine, qui est un peptide non ribosomique. Outre leur rôle dans les protéines, les acides aminés protéinogènes peuvent également être précurseurs de biosynthèses importantes. C'est par exemple le cas de la glycine, précurseur de la porphyrine, laquelle donne l' hème des globules rouges, ainsi que de l' acide inosinique, qui donne les bases puriques des acides nucléiques. En outre, plusieurs acides aminés, protéinogènes ou non, jouent également un rôle central dans la physiologie de l'organisme, indépendamment de leur contribution aux protéines. Ainsi, la carnitine, un acide aminé non protéinogène, intervient dans le transport des lipides. Le glutamate (protéinogène) et l' γ-aminobutyrique (GABA, non protéinogène) sont, dans le cerveau, respectivement le principal neurotransmetteur excitateur et le principal inhibiteur du système nerveux central [4]. Il existe par ailleurs de très nombreux autres acides α-aminés biologiques non protéinogènes, dont certains dérivent des acides aminés protéinogènes par modification post-traductionnelle sur les protéines — par exemple la citrulline, qui dérive de l' arginine, et l' acide pyroglutamique, par lactamisation de l' acide glutamique — ou n'entrent pas dans la constitution des protéines — par exemple la DOPA et l' ornithine. Certains acides α-aminés naturels peuvent également être toxiques, comme l' acide domoïque, qui est une phycotoxine.

Neuf des 22 acides aminés protéinogènes sont dits essentiels pour l' homme car ils ne peuvent pas être produits par le métabolisme humain et doivent par conséquent être apportés directement par l' alimentation. D'autres acides aminés peuvent également être essentiels selon l'âge ou l'état de santé. La liste des acides aminés essentiels diffère selon les espèces : les ruminants, par exemple, obtiennent plusieurs acides aminés, qu'ils ne synthétisent pas eux-mêmes, à partir des produits de digestion par les microorganismes dans leur réticulorumen. En raison de leur importance biologique, les acides aminés sont des éléments importants en nutrition et sont couramment utilisés dans les compléments alimentaires. Diverses technologies font également appel aux acides aminés, par exemple comme engrais, en technologie alimentaire dans l' industrie agroalimentaire, en pharmacie, en chimie fine et en synthèse organique ( synthèse asymétrique par exemple).

Propriétés générales

Stéréoisomérie

Articles détaillés : stéréoisomérie, énantiomérie et chiralité.
Ces deux molécules d' alanine sont symétriques par rapport à un plan, ne sont pas identiques car non superposables : ce sont des énantiomères.
Projection de Fischer d'un acide L-α-aminé.

Les acides aminés naturels les plus abondants sont les acides α-aminés, dont font partie tous les acides aminés protéinogènes. Hormis la glycine, dont la chaîne latérale se réduit à un simple atome d' hydrogène et dont le carbone α n'est donc pas un centre stéréogène, tous ces acides aminés sont des composés chiraux présentant une stéréoisomérie D/L. Les acides aminés protéinogènes incorporés dans les protéines par les ribosomes sont tous des énantiomères L, mais des acides aminés D peuvent être présents dans des protéines à la suite de modifications post-traductionnelles, notamment dans le réticulum endoplasmique, comme c'est le cas chez certains organismes marins tels que les gastéropodes du genre Conus [5]. Des acides aminés D sont également des constituants importants du peptidoglycanne de la paroi bactérienne [6], et la D-sérine jouerait le rôle de neurotransmetteur dans le cerveau [7].

La désignation D/L provient de la position respectivement à droite ou à gauche du groupe –NH2 dans la projection de Fischer, le carboxyle se trouvant en haut dans cette représentation, avec comme ordre de priorité des groupes est généralement (selon les règles de Cahn, Ingold et Prelog) :

  1. l'atome d'azote de l'amine primaire –NH2 ;
  2. l'atome de carbone du carboxyle –COOH ;
  3. l'atome de carbone α de la chaîne latérale R s'il ne porte pas d'atome de numéro atomique supérieur à celui de l' oxygène, sinon il passe en 2e position (c'est le cas pour la cystéine et la sélénocystéine) ;
  4. l'atome d'hydrogène.

Les acides aminés L naturels ont le plus souvent une configuration absolue S tandis que les acides aminés D ont une configuration R ; la L-cystéine et la L-sélénocystéine, acides α-aminés protéinogènes, présentent cependant une configuration absolue R en raison respectivement de l'atome de soufre et de sélénium liés au carbone β de leur chaîne latérale : les groupes –CH2SH et –CH2SeH prennent la deuxième place devant le groupe –COOH, ce qui inverse la configuration absolue par rapport aux autres acides aminés L.

Ces énantiomères sont optiquement actifs : chaque isomère dévie la lumière plane polarisée et est dextrogyre (+) ou lévogyre (-) suivant que la rotation du plan de polarisation de la lumière suit un sens horaire ou antihoraire. Il n'y a pas de corrélation entre le sens de rotation du plan de polarisation (ou pouvoir rotatoire) et la configuration de l'acide aminé : ainsi la L- alanine est lévogyre et se note L(-)- alanine. Par convention, il y a correspondance entre la représentation des oses et celle des acides aminés.

Certains de ces acides aminés, comme la thréonine et l' isoleucine, possèdent un 2e carbone asymétrique. Dans ce cas, le composé naturel (2S, 3R) est appelé L, son énantiomère (2R, 3S) est appelé D, les deux autres stéréoisomères (2S, 3S et 2R, 3R) dont les positions relatives des substituants sont différentes sont appelés allo.

Chaîne latérale

Article détaillé : chaîne latérale.
Projection de Fischer et vue tridimensionnelle de la lysine.

Les atomes de carbone des acides aminés qui ont une chaîne latérale liée au carbone α, par exemple la lysine représentée ci-contre, sont désignés successivement pas les lettres grecques β, γ, δ, etc. On parle ainsi d'acide α-aminé, β-aminé, γ-aminé, δ-aminé selon l'atome de carbone sur lequel se trouve le groupe amine.

On a l'habitude de classer les acides aminés en quatre groupes en fonction des propriétés de leur chaîne latérale :

On parle d' acides aminés ramifiés en référence aux acides aminés dont la chaîne latérale est aliphatique et n'est pas linéaire. Il s'agit de la leucine, de l' isoleucine et de la valine.

La proline est le seul acide aminé protéinogène ayant une amine secondaire. Elle a longtemps été qualifiée d'acide iminé pour cette raison, bien que cette qualification soit désormais obsolète dans la mesure où, en chimie, la fonction imine est distincte d'une amine secondaire.

Forme zwitterionique

Article détaillé : zwitterion.
Les groupes amine et carboxyle des acides aminés sont ionisés à pH neutre, formant un zwitterion (ici à droite).
Forme zwitterionique de la proline.

Le groupe carboxyle –COOH en α est un acide faible, ce qui signifie qu'il tend à libérer un proton pour donner un carboxylate –COO chargé négativement. La forme carboxylate est prédominante à pH supérieur au pKa de l' acide carboxylique, c'est-à-dire environ 2,2 pour les acides aminés protéinogènes. De façon symétrique, le groupe amine –NH2 est une base faible, ce qui signifie qu'il tend à recevoir un proton pour donner un ammonium –NH3+. La forme ammonium prédomine à pH inférieur au pKa de l'amine, c'est-à-dire environ 9,4 pour les acides aminés protéinogènes.

Dans la mesure où, par définition, les acides aminés ont à la fois un groupe carboxyle et un groupe amine, ce sont des molécules amphotères :

  • à pH < 2,2 : les acides α-aminés présentent un groupe carboxyle –COOH neutre et un groupe ammonium –NH3+ chargé positivement, l'ensemble ayant une charge électrique globale +1 ;
  • à 2,2 < pH < 9,4 : les acides α-aminés présentent un groupe carboxylate –COO chargé négativement et un groupe ammonium –NH3+ chargé positivement, l'ensemble étant globalement neutre ;
  • à pH > 9,4 : les acides α-aminés présentent un groupe carboxylate –COO chargé négativement et un groupe amine –NH2 neutre, l'ensemble ayant une charge électrique globale –1.

La présence de deux groupes fonctionnels portant des charges électriques opposées +1 et –1 sur des atomes non adjacents définit un zwitterion. La forme non ionisée des acides aminés est une espèce chimique extrêmement minoritaire en solution aqueuse — moins de 0,1 ppm — puisque généralement au moins l'un des deux groupes est ionisé. Les acides aminés sont également présents sous forme de zwitterions en phase solide et ils cristallisent en présentant des propriétés semblables aux cristaux de sel, contrairement à la plupart des acides et amines organiques.

Point isoélectrique

Article détaillé : point isoélectrique.
(en) Courbes de titrage des acides aminés protéinogènes groupées par type de chaînes latérales.

Les différents types de courbes de titrage correspondant aux groupes d'acides aminés sont représentés ci-contre. La forme zwitterionique prédomine aux pH compris entre les deux pKa mais coexiste cependant avec de petites quantités de formes porteuses d'une charge électrique nette positive et de formes portant une charge nette négative. Au milieu exact entre les deux valeurs de pKa, les quantités de formes chargées positivement et de formes chargées négativement se compensent exactement, de sorte que la charge électrique résultante de toutes les espèces en solution est exactement nulle. C'est le point isoélectrique, défini par pI = ½ (pKa1 + pKa2), auquel les acides aminés ont une mobilité nulle par électrophorèse.

La solubilité des zwitterions est la plus faible à leur point isoélectrique et certains acides aminés, notamment ceux qui ont une chaîne latérale non polaire, peuvent être isolés d'une solution aqueuse par précipitation en ajustant le pH de la solution à la valeur de leur point isoélectrique.

Chaque acide aminé ayant des valeurs de pKa légèrement différentes les unes des autres, leurs points isoélectriques diffèrent également légèrement les uns des autres. Les acides aminés qui ont une chaîne latérale électriquement chargée font en plus intervenir le pKa de cette chaîne, noté pKR. Ainsi, l' aspartate, le glutamate mais aussi la cystéine ont une chaîne latérale chargée négativement — celle de la cystéine reste cependant faiblement chargée à pH neutre — de sorte que leur point isoélectrique vaut pI = ½ (pKa1 + pKR). Symétriquement, l' histidine, la lysine et l' arginine ont une chaîne latérale chargée positivement, de sorte que leur point isoélectrique s'exprime par pI = ½ (pKR + pKa2).

Solubilité

Diagramme de Venn des propriétés des acides aminés protéinogènes.

La plupart des acides aminés subissent facilement la solvatation par les solvants polaires tels que l'eau, ou l' alcool éthylique (particulièrement la proline et l' hydroxyproline) dans lesquels ils sont solubles. D'autre part, les acides α-aminés sont solubles, mais à un degré moindre, dans les solvants apolaires. Cette solubilité est largement dépendante des propriétés de la chaîne latérale : la solubilité diminue avec le nombre d' atomes de carbone du radical, mais augmente si ce radical est porteur de fonctions polaires ( NH2, COOH) ou hydrophiles ( OH). La tyrosine, en raison son noyau aromatique, est ainsi peu soluble dans l'eau, à raison de 0,38 g L−1 à 20 °C, tandis que la valine, aliphatique mais plus petite, l'est davantage, à raison de 24 g L−1 ; l' arginine, très basique et donc très polaire, est soluble à raison de 150 g L−1, tandis que la cystéine, avec une chaîne latérale courte terminée par une fonction thiol, est très soluble, à raison de 280 g L−1, et la sérine, analogue de la cystéine avec un hydroxyle à la place du sulfhydryle, est particulièrement soluble, à raison de 360 g L−1.

Absorption de la lumière

Les solutions d'acides aminés sont incolores. Les acides aminés aromatiques absorbent les rayonnements ultraviolets entre 260 et 280 nm. Au-dessus de 260 nm, la plus grande partie de l'absorption ultraviolette des protéines provient de leur teneur en tryptophane et parfois en tyrosine et en phénylalanine. Ces acides aminés ont une telle absorption à cause de leur nature aromatique due à la présence d'un cycle benzénique.

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